Initial characterization of glutathione Stransferase from larval midgut of spodoptera littoralis and its inhibition by spinosad and beauveria bassiana using Odinitrobenzene as a substrate الخصائص الأولية لإنزيم جلوتاثيون أسترنسفيريز المفصول من المعدة الوسطى ليرقات دودة ورق القطن وتثبيطه بواسطة سباينوساد وفطر بيوفاريا باسينيا باستخدام أرثوداي نيتروبترين كمادة تفاعل

Abstract

تمت دراسة الخصائص الأولية لإنزيم جلوتاثيون أسترانسفيريز المفصول من المعدة الوسطى ليرقات دودة ورق القطن وتثبيطه بواسطة سباينوساد والفطر بيوفاريا باسينيا باستخدام أرثوداى نيتروبنزين كمادة تفاعل وكانت أهم النتائج المتحصل عليها ما يلي 1وجد أن خصائص إنزيم جلوتاثيون أسترنسفيريز المفصول من المعدة الوسطى ليرقات دودة روق القطن تتشابه مع خصائص الإنزيم المدروس سابقا في الفقاريات 2تم تثبيط نشاط إنزيم جلوتاثيون أسترانسفيريز بواسطة سباينوساد وفطر بيوفاريا باسينيا وكانت قيم التركيز المثبط لـ 50 % من النشاط هي 1506 نانومولر (4969جزء في المليون)، 5326 جزء في المليون على التوالي 3بينت الدراسة الحركية لإنزيم جلوتاثيون أسترانسفيريز أن قيم ثابت مخائيل (Km) والسرعة القصوى (Vmax) تجاه مادة أرثو داي نيتروبنزين كانت 046 ملليمول و5348 نانومول دقيقة وتجاه مادة الجلوتاثيون 143 ملليمول و8772 نانومول دقيقة على التوالي 4وجد أن قيم ثابت التثبيط (Kj) لكل من سباينوساد وفطر بيوفاريا باسينيا كانت 200 و27 جزء في المليون على التوالي، ولذلك فإن فطر بيوفاريا باسينيا له قدرة تثبيطية لنشاط إنزيم جلوتاثيون أسترنسفيريز أكبر من سباينوساد 5وجد أن التأثير الثبيطي لسباينوساد ضد إنزيم جلوتاثيون أسنسفيريز من النوع اللاتنافسي (noncompetitive) بينما التأثير التثبيطي لفطر بيوفاريا باسينيا من النوع غير التنافسي (uncompetitive)

Initial characterization of glutathione Stransferase from larval midgut of Spodoptera littoraUs and its inhibition by spinosad and Beauveria bassiana using Odinitrobenzene as a substrate were studied The results showed (i) the glutathione Stransferase (GST) from larval midgut of S littoraUs is similar in its properties to those that have been studied in vertebrate organisms ; (ii) activity of GST was inhibited by spinosad and B bassiana with 150 values of 1506 nM (4969 ppm) and 5326 ppm respectively ; (iii) the kinetic study of GST showed that the km and Vmnx values of Odinitrobenzene (ONB) were 046 mM and 5348 n mole min while the km and Vmat values of glutathione (GSH) were 143 mM and 8772 n mole min ; (iv) the inhibition constant (ki) for the spinosad and B bassiana were 60 nM (200 ppm) and 27 ppm respectively therefor B bassiana is more potent effective on GST activity than spinosad ; and (v) the inhibition pattern of spinosad was a noncompetitive whereas the inhibition pattern of B bassiana was an uncompetitive